酶化學的研究范圍是什么
化學先生 / 2019-07-27
酶化學的研究范圍也可以參照化學催化，概括為酶的催化劑制備化學、酶的結構化學和酶催化反應化學三大部分。其核心內(nèi)容是研究酶的分離純化、結構表征、催化功能和化學模擬。酶化學要解決的關鍵科學問題是綜合運用各種物理化學手段，特別是現(xiàn)代譜學表征方法閘明酶的結構與功能的關系，最終達到用人工酶替代生物酶，在溫和或極端條件下完成化學催化難以完成的反應。
1.酶的催化劑制備化學
酶催化劑和化學催化劑的最大區(qū)別是催化劑的制備。酶是天然存在的，只能從生物細胞中提取，而不能像化學催化劑一樣，通過化學方法來合成。因此，酶的催化劑制備化學必須以生物學為基礎，對細胞、氨基酸、蛋白質、核酸等生物化學知識有所了解。微生物菌種的選育發(fā)酵、細胞培養(yǎng)和蛋白質的分離純化等是必須掌握的生化技術。酶的化學修飾、酶和細胞的固定化，以及米白質工程和基因工程等分子生物學方法，則是改進和提高酶的活性和穩(wěn)定性的重要途徑。模擬酶或人工酶是具有酶功能的化學催化劑。由于酶是復雜的生物大分子，很難從組成和結構上進行化學合成，只能在深入了解其活性中心結構和反應機理的基礎上，對其催化功能進行化學模擬。
2.酶催化反應化學
酶催化反應的突出特點是反應條件溫和、反應速率快，選擇性高。由于受到生存條件的限制，要保持酶的活性，酶催化反應一般均在室溫、 中性pH等溫和條件下進行，而且反應物的濃度不能過高。其反應速率之所以能比化學催化快數(shù)百億倍，是由于酶和底物生成的反應中間物可以大大降低活化能。酶催化反應化學的研究不注重單程轉化，而關心酶的轉化數(shù)。因為酶催化的反應產(chǎn)物是生物新陳代謝的排泄物，對酶有毒，其濃度最高不能超過10%，從而限制了酶催化反應的單程轉化率和生產(chǎn)強度。這也是在相同生產(chǎn)能力下，生物催化反應器的尺寸要比化學催化反應器大很多的原因。酶催化反應的另一個弱點是酶的穩(wěn)定性差，由于酶是蛋白質，對外界的條件和環(huán)境非常敏感，容易因溫度、壓力的變化和雜質的影響而失活。酶催化的選擇性，包括化學選擇性、立體選擇性和反應分子的部位選擇性，則是化學催化無法比擬的。因此選擇性和穩(wěn)定性是酶催化反應化學的研究重點。酶催化在水溶液中進行，遵從米氏動力學規(guī)律，反應動力學的研究比化學催化，特別是氣固多相催化反應要簡單得多。但由于酶催化屬于快速反應，反應機理的研究，尤其是反應中間物和反應網(wǎng)絡必須通過停留和溫度跳躍等快速動力學方法測定。
近年來，極端條件，如有機溶劑、酸堿性(pH)、 低溫和高壓條件下生物催化反應的發(fā)現(xiàn)，已引起生物和化學工作者的普遍關注，對酶催化反應化學的研究提出了新的挑戰(zhàn)。
3.酶的結構化學
ssm酶是具有催化功能的蛋白質。研究酶的結構化學，首先要了解蛋白質的結構，對蛋白質的初級結構氨基酸、肽鏈，以及由它們形成的高級結構a螺旋和β折疊等空間構型有一定的基礎知識。但更重要的是從結構與功能的關系人手，研究酶的活性中心結構，酶和底物形成的反應中間物，以及輔酶、輔因子等?，F(xiàn)代譜學表征技術的發(fā)展使酶的空間構型和活性中心結構以及酶和底物相互作用的研究進入了一個嶄新階段。人們不但可以用X射線晶體衍射測定酶分子的晶體結構，而且能夠通過ESR、NMR、XAFS等研究酶的活性中心結構、酶和底物的作用機理和反應動態(tài)學。分子生物學的發(fā)展和計算機的應用，則使人們有可能通過基因突變改造酶和模擬酶的空間結構，從而提高自然酶的活性、穩(wěn)定性和對儲存環(huán)境及反應條件的耐受性。
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