鐵一硫電子傳遞蛋白
同修 / 2022-07-26
鐵一硫電子傳遞蛋白
鐵氧還蛋白。這是比較小的蛋白(6，000-12,000)，它含有非-血紅素的鐵，半胱氨酸-硫和所謂“無(wú)機(jī)”硫，具有的氧化還原電勢(shì)接近于標(biāo)準(zhǔn)氫電極。它們似乎存在于所有綠色植物中(包括藻類)、所有光合細(xì)菌、原生動(dòng)物和在一些發(fā)酵厭氧細(xì)菌中。這些分子作為電子傳遞體在光合過(guò)程中的低電勢(shì)端起重要作用，但是仍然缺乏對(duì)它們活性的確切化學(xué)說(shuō)明。
有各種鑒定過(guò)的鐵氧還蛋白在化學(xué)上完全不同，每一分子中鐵原子的含量從二個(gè)變化到八個(gè)，但有著相似的氧化還原性質(zhì)。近來(lái)愛(ài)根斯(M.aerogens)已用X-射線結(jié)晶學(xué)確定了八-鐵氧還蛋白的結(jié)構(gòu)。這個(gè)分子有一個(gè)帶有八個(gè)半胱氨酸殘基(25-E-VI)，八個(gè)鐵原子和八個(gè)無(wú)機(jī)(或活潑的)硫原子組成的蛋白鏈，分子量恰好超過(guò)6，000。
鐵原子和活潑的硫原子形成相同種類的二個(gè)分離的原子簇(圖25-E-3)；在高電勢(shì)鐵蛋白(見(jiàn)下文)中早已發(fā)現(xiàn)，用一個(gè)半胱氨酸的硫原子沿著鐵原子四面體的三重軸對(duì)每一個(gè)鐵原子配位。二個(gè)原子簇的中心分開(kāi)約12A。以前根據(jù)間接證明(穆斯堡譜、化學(xué)性質(zhì)和磁性)提出了很不同的結(jié)構(gòu)，而這些數(shù)據(jù)現(xiàn)在必須重新判斷。
紅氧還蛋白 這種物質(zhì)首先從巴斯德梭狀桿菌(C.Pasteuri-at.um)中離析出來(lái)，它似乎參加一些生理反應(yīng)，在一些生理反應(yīng)中鐵氧還蛋白也有活性。紅氧還蛋白只含有一個(gè)鐵原子，四個(gè)半胱氨酸亞單位，沒(méi)有無(wú)機(jī)硫，分子量約6，000。用X-射線結(jié)晶學(xué)相當(dāng)詳細(xì)地研究了以氧化形式的紅氧還蛋白的結(jié)構(gòu)。鐵原子被四個(gè)半胱氨酸的硫原子四面體配位，如圖25-E-4所示。四面體是顯著畸變的。Fe-S距離可靠性應(yīng)當(dāng)小于0.05A以內(nèi)，分別是2.39、2.33、2.31和1.97A，夾角在101°和118°之間。
高電勢(shì)鐵蛋白 這些蛋白氧化還原電勢(shì)約比鐵氧還蛋白正0.7伏。染色高電勢(shì)鐵蛋白是最特征的一種，分子量約10,000含有四個(gè)鐵原子，四個(gè)無(wú)機(jī)硫原子和四個(gè)半胱氨酸殘基。X-射線研究4已指出鐵和硫原子成四面體排列(圖25-E-3)。
其它。在一些無(wú)脊椎動(dòng)物中，攜帶氧分子是非正鐵血紅素鐵蛋白稱為蚯蚓血紅蛋白。假定蚯蚓血紅蛋白的鐵原子結(jié)合氧分子，可是不知道鐵原子上結(jié)合氧能力的配位區(qū)的性質(zhì)，(除了不包括硫原子這一點(diǎn)以外)。蚯蚓血紅蛋白分子由八個(gè)表面上相同的亞單位組成，每一個(gè)亞單位分子量約12，000并含有二個(gè)鐵原子。
每一個(gè)亞單位結(jié)合一個(gè)O2的分子。
鐵的代謝須要儲(chǔ)藏和輸送鐵的給養(yǎng)。在人和許多其它高等動(dòng)物中儲(chǔ)藏的物質(zhì)是鐵蛋白和血紅素糖苷。它們存在于肝、脾和骨髓中。鐵蛋白近似由球蛋白鞘組成的一種水溶性晶體物質(zhì)，內(nèi)徑～75A，外徑～120，依次構(gòu)成～20亞單位。球蛋白鞘內(nèi)是膠體Fe2O3-H2O一磷酸鹽的膠粒。鐵的乾重可以達(dá)到23%；單獨(dú)蛋白部分稱為脫鐵鐵蛋白，它是穩(wěn)定的晶體，分子量約450，000。血紅素糖甘甚至含有較大比例的“氫氧化鐵”，但是與鐵蛋白比較它的組成是可以改變和未充分確定的。
鐵傳遞蛋白(transferrin)是與鐵離子結(jié)合很強(qiáng)的一種蛋白，它將鐵從鐵蛋白傳遞到紅細(xì)胞或反過(guò)程。鐵以Fe2+形式在鐵蛋白和鐵傳遞蛋白之間來(lái)回，可是詳細(xì)的氧化還原過(guò)程還不清楚。
![2,2-(2,5-二苯基硫代)雙[5-(1,1-二甲基乙基)]苯并惡唑](images/202408/thumb_img/5626_thumb_G_1724984933821.jpg)
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